Актин и миозин выполняют транспортную функцию. Физико-химические свойства и структурная организация сократительных белков (миозин и актин)
БИОХИМИЯ СПОРТА
Структура и функции мышечного волокна
Существуют 3 вида мышечной ткани :
Поперечно-полосатая скелетная;
Поперечно-полосатая сердечная;
Гладкая.
Функции мышечной ткани.
Поперечно-полосатая скелетная ткань - составляет примерно 40 % общей массы тела.
Ее функции:
динамическая;
статическая;
рецепторная (например, проприорецепторы в сухожилиях - интрафузальные мышечные волокна (веретеновидные));
депонирующая - вода, минеральные вещества, кислород, гликоген, фосфаты;
терморегуляция;
эмоциональные реакции.
Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань.
Основная функция - нагнетательная.
Гладкая мускулатура - образует стенку полых органов и сосудов.
Ее функции: -поддерживает давление в полых органах; -поддерживает величину кровяного давления;
Обеспечивает продвижение содержимого по желудочнокишечному тракту, мочеточникам.
Химический состав мышечной ткани
Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.
Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани.
МИОФИБРИЛЛЫ – сократительные элементы мышечного волокна. Тонкая структура миофибрилл
Миофибриллы - это тонкие волокна (диаметр их 1-2 мкм. длина 2-2.5 мкм), содержащие 2 вида сократительных белков (протофибрилл): тонкие нити актина и вдвое более толстые нити миозина. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, в вокруг каждой актиновой - 3 миозиновых. Миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки - саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, аактиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера. (Разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечно-полосатый вид в световом микроскопе).
Нити актина составляют около 20% сухого веса миофибрилл. Актин состоит из двух форм белка: 1) глобулярной формы - в виде сферических молекул и 2) палочковидных молекул трономиозина, скрученных в виде двунитчатых спиралей в длинную цепь. На протяжении этой двойной актиновой нити каждый виток содержит по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон), наподобие нитки с бусинками, а также центры связывания ионов Са2+. В этих центрах содержится особый белок (тропонин), участвующий в образовании связи актина с миозином.
Миозин составлен из уложенных параллельно белковых нитей (эта часть представляет собой так называемый легкий меромиозин). На обоих концах его имеются отходящие в стороны шейки с утолщениями - головками (эта часть - тяжелый меромиозин), благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином.
Физико-химические свойства и структурная организация сократительных белков (миозин и актин). Тропомиозин и тропонин.
Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин и альфа- и бета-актины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.
Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55% от общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру. В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.
Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии катионов магния актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион кальция, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином.
Тропомиозин – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно для поперечно-полосатых мышц.
Тропонин является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц: ТнТ, Тнl и ТнС. Тропонин Т (ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (Тнl) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) – это кальцийсвязывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона кальция на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии кальция изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.
Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.
Есть пять основных мест, где может быть приложено действие актин-связывающих белков. Они могут связываться с мономером актина; с «заостренным», или медленно растущим, концом филамента; с «оперенным», или быстро растущим, концом; с боковой поверхностью филамента; и наконец, сразу с двумя филаментами, образуя поперечную сшивку между ними. В дополнение к пяти указанным типам взаимодействия актин-связывающие белки могут быть чувствительны или нечувствительны к кальцию. При таком разнообразии возможностей вряд ли покажется удивительным, что было обнаружено множество актин-связывающих белков и что некоторые из них способны к нескольким типам взаимодействия.
Белки, связывающиеся с мономерами, подавляют формирование затравок, ослабляя взаимодействие мономеров друг с другом. Эти белки могут уменьшать, но могут и не уменьшать скорость элонгации - это зависит от того, будет ли комплекс актина с актин-связывающим белком способен присоединяться к филаментам. Профилин и фрагмин - чувствительные к кальцию белки, взаимодействующие с актиновыми мономерами. Оба нуждаются в кальции для связывания с актином. Комплекс профилина с мономером может надстраивать предсуществующие филаменты, а комплекс фрагмина с актином нет. Поэтому профилин в основном ингибирует нуклеацию, тогда как фрагмин подавляет и нуклеацию, и элонгацию. Из трех нечувствительных к кальцию взаимодействующих с актином белков два - ДНКаза I и белок, связывающийся с витамином D, - функционируют вне клетки. Физиологическое значение их способности связываться с актином неизвестно. В головном мозге есть, однако, белок, который, связываясь с мономерами, деполимеризует актиновые филаменты; его деполимеризующее действие объясняется тем, что связывание мономеров приводит к снижению концентрации доступного для полимеризации актина.
«Оперенный», или быстро растущий, конец актиновых филаментов может быть блокирован так называемыми кепирующими белками, а также цитохалазином В или D. Блокируя точку быстрой сборки филаментов, кепирующие белки способствуют нуклеации, но подавляют элонгацию и стыковку филаментов конец в конец. Суммарный эффект состоит в появлении укороченных филаментов, это обусловлено как увеличением количества затравок, конкурирующих за свободные мономеры, так и отсутствием стыковки. Известно по меньшей мере четыре белка, действующих подобным образом в присутствии кальция: гельзолин, виллин, фрагмин, а также белок с мол. массой 90 кДа из тромбоцитов. Все они способны сокращать обусловленную нуклеацией лагфазу при полимеризации очищенных мономеров и укорачивать уже образовавшиеся филаменты. Существуют также и нечувствительные к кальцию кепирующие белки. Так, белки с мол. массой 31 и 28 кДа из акантамебы и белок с мол. массой 65 кДа из тромбоцитов оказывают свое действие независимо от присутствия или отсутствия кальция.
Еще одна точка, в которой возможно взаимодействие белков с филаментами, - это «заостренный», или медленно растущий, конец. Связывание белка в ней может инициировать нуклеацию и мешать стыковке филаментов. Оно влияет и на скорость элонгации, причем это влияние зависит от концентрации актина. При значениях последней в интервале между критическими концентрациями для медленно растущего и быстро растущего концов связывание белка с медленным концом будет увеличивать скорость элонгации за счет предотвращения потери мономеров на нем. Если, однако, концентрация актина превосходит большую из критических, связывание белка с медленным концом приведет к снижению суммарной скорости элонгации вследствие блокирования одной из точек присоединения мономеров. Общим итогом указанных трех эффектов (стимуляции нуклеации, подавления стыковки и подавления элонгации) будет увеличение числа и уменьшение длины филаментов. Эти эффекты сходны с теми, которые вызывают белки, связывающиеся с «оперенным» концом. Вот почему для того, чтобы определить, к какому из двух классов относится данный белок, т. е. на какой конец филаментов он действует, нужно провести либо опыты по конкуренции этого белка с такими, которые связываются заведомо с быстрым концом, либо опыты с полимеризацией на пред-существующих затравках. В настоящее время лишь про один белок определенно известно, что он связывается с «заостренным», или медленно растущим, концом актиновых филаментов, а именно про акументин, содержащийся в больших количествах в макрофагах. Возможно, что это справедливо и для бревина - сывороточного белка, который вызывает быстрое снижение вязкости растворов F-актина, укорачивая филаменты без увеличения концентрации свободных мономеров. Ни бревин, ни акументин нечувствительны к концентрации кальция.
Четвертый тип связывания с актиновыми филаментами - это связывание с их боковой поверхностью без последующего сшивания их друг с другом. Присоединение белков к поверхности может как стабилизировать, так и дестабилизировать филаменты. Тропомиозин связывается нечувствительным к кальцию образом и стабилизирует F-актин, тогда как северин и виллин, связываясь с актиновыми филаментами, «разрезают» их в присутствии кальция.
Но, пожалуй, наиболее эффектными из актин-связывающих белков являются те, которые могут сшивать актиновые филаменты между собой и вызывать тем самым образование геля. Связываясь с F-актином, эти белки индуцируют обычно также и нуклеацию. По меньшей мере четыре сшивающих фибриллярный актин белка способны индуцировать гелеобразование в отсутствие кальция. Это а-актинин из тромбоцитов, виллин, фимбрин и актиногелин из макрофагов. Все они превращают раствор F-актина в жесткий гель, способный препятствовать движению металлического шарика; добавление кальция приводит к растворению такого геля. Все четыре перечисленных белка являются мономерными. В случае виллина белковая молекула может быть разделена на отдельные домены: сердцевину, которая чувствительна к кальцию и способна связываться с актиновыми филаментами и кепировать их, и головку, которая нужна для сшивания филаментов в отсутствие кальция. Существуют также многочисленные нечувствительные к кальцию сшивающие белки. Два из них, фи-ламин и актин-связывающий белок из макрофагов, являются гомодимерами, они состоят из длинных, гибких белковых субъединиц. Мышечный а-актииии - еще один нечувствительный к кальцию сшивающий белок. Образовывать сшивки без помощи дополнительных белков способны также винкулин и белок высокой молекулярной массы из клеток линии ВНК. В то же время фасцин из морских ежей сам по себе может обеспечить формирование лишь узких, похожих на иглы пучков актиновых филаментов, а для того, чтобы вызвать гелеобразование, ему нужно содействие белка с мол. массой 220 кДа.
Семейство спектрина - одно из самых интересных в группе тех сшивающих белков, на которые кальций непосредственно не действует. Собственно спектрин - это тетрамер (ар)г, обнаруженный первоначально в мембранном скелете эритроцитов. ap-Димеры связываются друг с другом «хвост к хвосту», а головки молекул остаются свободными и могут взаимодействовать с олигомерами актина. а-Субъединица каждого димера может, кроме того, взаимодействовать с кальмодулином - кальций-связывающим белком, участвующим во многих регулируемых кальцием процессах. До сих пор неизвестно, какое действие оказывает связывание кальмодулина на активность спектрина. Спектриноподобные молекулы найдены к настоящему времени в клетках многих типов, так что правильнее будет говорить о семействе спектрина. Субъединица спектрина из эритроцитов имеет мол. массу 240 кДа. Иммунологически родственный ей белок с такой же мол. массой был обнаружен в большинстве исследованных типов клеток. Мол. масса |3-субъединицы спектрина из эритроцитов - 220 кДа. В комплексе с белком с мол. массой 240 кДа, реагирующим с антителами против а-спектрина, в клетках может обнаруживаться, однако, и субъединица с мол. массой 260 кДа (найдена в терминальной сети) или, например, 235 кДа (найдена в нервных клетках и клетках других типов). Эти родственные, дающие перекрестную иммунологическую реакцию комплексы были описаны сначала как самостоятельные белки и получили название TW260/240 и фодрина. Таким образом, подобно многим другим цитоскелетным белкам, белки семейства спектрина являются тканеспецифичными. То, что все эти белки содержат кальмодулин-связывающий домен, было установлено лишь недавно, и что из этого следует, еще предстоит понять.
Миозин - единственный из имеющих отношение к актину белков, способный генерировать механическую силу. Производимая им за счет АТР механическая работа лежит в основе мышечного сокращения и обеспечивает, как полагают, натяжение, развиваемое фибробластами и другими клетками при контакте с внеклеточным матриксом. Взаимодействие миозина с актином очень сложно - настолько, что ему была посвящена отдельная книга в этой серии1. Миозин производит работу путем циклического взаимодействия с актином. Миозин-ADP связывается с актиновыми филаментами, происходит изменение конформации миозина, сопровождающееся освобождением ADP, и затем АТР, если он есть в растворе, замещает освободившийся из миозина ADP и индуцирует отсоединение актиновых нитей от миозина. После гидролиза АТР может начаться следующий цикл. Кальций регулирует этот процесс в нескольких точках. В некоторых мышечных клетках он взаимодействует с тропонином, контролируя связывание тропомиозина с актином. Про такие клетки говорят, что в них регуляция осуществляется на уровне тонких нитей. В других мышцах кальций действует на молекулу миозина - либо прямо, либо активируя ферменты, фосфорилирующие ее легкие цепи.
В некоторых немышечных клетках кальций регулирует сокращение на уровне сборки миозиновых нитей.
Взаимосвязь между разными классами актин-связывающих белков становится яснее, если рассматривать ее с точки зрения теории гелей, предложенной Flory. Эта теория утверждает, что при достаточно большой вероятности сшивок между полимерами формируется сшитая: трехмерная сеть. Тем самым предсказывается существование «точки гелеобразования», в которой должен происходить резкий переход от раствора к гелю, отчасти сходный в математическом отношении с такими фазовыми переходами, как плавление и испарение; дальнейшее увеличение количества сшивок - за точкой гелеобразования - должно приводить лишь к изменению-жесткости геля. Таким образом, белки, образующие поперечные сшивки, будут переводить вязкий раствор F-актина в состояние геля, а те белки, которые разрушают филаменты или вызывают увеличение их числа, станут растворять гель путем снижения средней длины полимеров, не сопровождающегося возрастанием количества сшивок: гель растворится, когда плотность распределения сшивок упадет ниже уровня, определяемого точкой гелеобразования. Миозин может взаимодействовать с гелем и вызывать его сокращение. Теория гелей оказывается полезной при сопоставлении свойств актин-связывающих белков разных классов и при разработке методов исследования, их функций. Следует, однако, иметь в-виду, что теория гелей рассматривает лишь изотропные структуры и сама по себе не учитывает топологических особенностей конкретных систем. Как станет ясно из. дальнейшего, топология цитоскелета является чрезвычайно важной его характеристикой, которую теория гелей: предсказать пока не может.
Для осмысленной интерпретации результатов химического исследования белков необходимо детальное знание условий внутри клетки, включая точную стехиометрию всех белков, имеющих отношение к изучаемым процессам, и такие регуляторные факторы, как pH, рСа,. концентрация нуклеотидов, а также, по-видимому фосфолипидный состав прилегающих мембран. В ситуации, когда белки могут в стехиометрии 1:500 эффективно» индуцировать явления, несущие черты резких кооперативных переходов, количественные предсказания становятся, очевидно, сомнительным делом.
Безусловно, основной функцией гладкомышечной клетки является сокращение. За реализацию этой функции отвечают в первую очередь сократительные белки - актин и миозин . Взаимодействие между актином и миозином регулируется с участием целого ряда процессов, которые рассмотрены в главе «Регуляция сокращения».
Актин
Белок актин является важным компонентом цитоскелета клетки и обнаруживается почти во всех клетках животных и растений. Актин получил название благодаря своей способности активировать гидролиз АТФ. Актиновые миофиламенты – имеют длину более 1 мкм, толщину 3-8 нм, прикрепляются к плотным тельцам. Около 12 актиновых филаментов окружают миозиновые филаменты в виде розетки. Актиновые микрофиламенты состоят из глобулярных субъединиц G-актина - мономеров актина (диаметр 5,6 нм и молекулярный вес 42000 дальтон), которые полимеризуются в фибриллярный F-актин . Актин образован спирально переплетенными цепочками F-актина .
Процесс полимеризации глобулярных субъединиц G-актина возможен благодаря способности актина образовывать межмолекулярные контакты после гидролиза АТФ до АДФ и неорганического фосфата. Мономеры актина собираются в полимер в определенном порядке, причем полимеризацию актина инициирует активация сокращения . Процесс полимеризации и деполимеризации актина регулируется с помощью особых белков. Например, имеется особый белок профилин, который, образуя комплекс с глобулярным актином, противодействует полимеризации актина. Есть специальные белки (например, цитохалазин D), которые связываются с актином и «кеппируют» его, т.е. образуют некое подобие шапочки на одном из концов полимеризующегося актина, регулируя тем самым процесс полимеризации. Существуют белки (латрункулин А), которые предотвращают полимеризацию глобулярного актина и белки, которые «разрезают» нити актина на короткие фрагменты. И наоборот, имеются белки, которые «сшивают» уже сформировавшиеся нити актина, образуя при этом упорядоченные жесткие пучки нитей актина или крупноячеистые гибкие сети (рис.3). .
В тканях позвоночных обнаружено 6 изоформ актина, которые являются производными различных генов и различаются по аминокислотной последовательности. В сосудистой гладкомышечных клетках присутствует α-изоформа, в гладких мышцах желудочно-кишечного тракта γ-изоформа актина .
Рис.3. Фибриллярный F-актин (а). Схема процесса полимеризации и деполимеризации нитей актина (б). P – неорганический фосфат.
Миозин
В настоящее время обнаружено более десяти различных изоформ миозина. Наиболее подробно изучен миозин скелетных мышц. Гладкие мышцы имеют свои собственные изоформы миозина .
Миозиновые филаменты – имеют длину около 0,5мкм и толщину 12-15нм состоят из нескольких молекул мономеров миозина. Гладкомышечный миозин относится к классу миозинов II, так называемому классическому миозину, который состоит из двух тяжелых цепей (с мол. массой 200 – 250 кДа, длиной 150 нм и толщиной 1,52 нм). Молекулу миозина составляют субъединицы-меромиозины: 1) легкий меромиозин, образующий стержень или хвост миозинового филамента; и 2) тяжелый меромиозин, состоящий из фрагмента S-1, который образует головку и фрагмента S-2 (шарнирного участка), который прилегает к стержню миозинового филамента и соединяет фрагмент S-1 с субъединицей легкого меромиозина (рис. 4). Тенденция хвостов мономеров к упорядоченному взаимодействию друг с другом лежит в основе формирования филаментов. На головке миозина располагаются две легкие цепи - регуляторная и основная, с молекулярной массой 18 – 28 кДа, которые участвуют в процессе взаимодействия миозина с актином. Существует гипотеза, что в отсутствие ионов Са 2+ легкие цепи обернуты вокруг шарнирного участка тяжелой цепи миозина, что значительно ограничивает его подвижность. В таком состоянии головка миозина не способна перемещаться относительно актиновой нити. В присутствии же ионов Са 2+ подвижность в области головки резко увеличивается и после гидролиза АТФ головка миозина может продвигаться вдоль актиновых нитей .
Рис.4. Строение макромолекулы миозина (объяснение в тексте).
Миозиновые филаменты в гладкомышечной клетке не всегда определяются под микроскопом, поэтому полагают, что они образуются и обратимо распадаются при каждом сокращении гладкой мышцы . Гладкомышечный миозин значительно отличается от скелетного тем, что в присутствии физиологических концентраций АТФ он находится в так называемой свернутой (10S) конформации. В этой конформации участок мономера миозина приблизительно в 1/3 от конца хвоста взаимодействует с областью шейки). При этом внутримолекулярные взаимодействия в гладкомышечном миозине преобладают над межмолекулярными, не происходит ассоциации хвостов и равновесие сдвинуто в сторону мономерного миозина. В реакцию полимеризации вступают молекулы миозина в развернутой (6S) конформации (рис.5) . Гладкомышечный миозин полимеризуется в филаменты при фосфорилировании его легкой цепи специальным ферментом – киназой легких цепей миозина или при взаимодействии с белком KRP (kinase-related protein).
Хорошо изученные миозиновые филаменты скелетных мышц собираются в биполярные гантелеобразные филаменты, в которых головки миозина располагаются радиально вокруг оси филамента с обеих сторон, при этом центральная часть молекулы головок не содержит. В отличие от скелетных, гладкомышечные миозиновые филаменты имеют боковую полярность, т.е. головки миозиновых молекул расположены в одной плоскости с двух сторон филамента по всей его длине и имеют противоположную ориентацию (рис.5) .
Скорость диссоциации димеров от филамента прямо пропорциональна его длине, поэтому рост биполярных миозиновых филаментов скелетных мышц самоограничивается. Этот эффект не наблюдается в гладкомышечных миозиновых филаментах (которые обладают боковой полярностью) и поэтому они могут изменять длину в широких пределах за счет эквивалентного присоединения новых молекул миозина, что позволяет перемещать актиновые филаменты на большие расстояния. Вероятнее всего, подобная организация гладкомышечных миозиновых филаментов лежит в основе способности гладких мышц к развитию значительного укорочения .
Рис.5. Модель гладкомышечного миозинового филамента. А – свернутая конформация, Б – развернутая конформация, В – полимеризованный миозин гладкой мышцы, Г – полимеризованный миозин скелетной мышцы.
В гладкомышечных клетках отсутствует белок тропонин, вместо него в саркоплазме присутствует структурно близкий белок кальмодулин. Ca 2+ реализует большинство из своих физиологических функций, взаимодействуя со специфическими Ca 2+ связывающими белками, которые выполняют и Ca 2+ сенсорную и регуляторную функции. Таким белком в гладкомышечной клетке является кальмодулин. В сущности, кальмодулин вовлекается во все Ca 2+ -завиcимые процессы в клетке. Общая внутриклеточная концентрация кальмодулина в клетке значительно ниже, чем общая концентрация его внутриклеточных мишеней, что позволяет ему являться своеобразным лимитирующим регуляторным фактором. Комплекс Ca 2+ /кальмодулин необходим для активации киназы легкой цепи миозина и инициации сокращения. С другой стороны, Ca 2+ /кальмодулин-зависимый белок фосфатаза инициирует дефосфорилирование легких цепей миозина, что приводит к расслаблению. Присутствующая в гладкомышечной клетке Ca 2+ /кальмодулин-зависимая протеинкиназа II является медиатором многих Ca 2+ -зависимых внутриклеточных сигнальных путей .
Функция тропомиозина в отсутствие тропонина в гладкомышечной клетке не совсем понятна, однако в настоящее время существуют экспериментальные доказательства участия тропомиозина в регуляции цикла образования поперечных мостиков и в процессе ингибирования АТФ-азной активности актомиозина кальдесмоном .
Таким образом, если сравнивать сократительный аппарат гладкомышечной клетки со скелетной мышцей, то можно отметить, что отличительными структурными особенностями являются: 1) отсутствие саркомера; 2) неадекватное соотношение нитей актина и миозина в состоянии покоя: нитей актина значительно больше; 3) нити актина более длинные, чем в скелетной мышце; 4) аналогом Z-линии являются плотные тельца и плотные бляшки ; 5) аналогом тропонина С является белок кальмодулин ; 6) аналогом Т-трубочки – кавеолы ; 7) саркоплазматический ретикулум в гладкомышечной клетке менее развит, чем в скелетной.
механическую функцию выполняет белок: гемоглобин, миозин, коллаген, меланин, или инсулин??? и получил лучший ответ
Ответ от Полина фейгина[гуру]
1.Полиме́р - высокомолекулярное соединение, вещество с большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов) , в котором атомы, соединённые химическими связями, образуют линейные или разветвлённые цепи, а также пространственные трёхмерные структуры. Часто в его строении можно выделить мономер - повторяющийся структурный фрагмент, включающий несколько атомов. Полимер образуется из мономеров в результате полимеризации. К полимерам относятся многочисленные природные соединения: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, каучук и другие органические вещества. В большинстве случаев понятие относят к органическим соединениям, однако существует и множество неорганических полимеров. Большое число полимеров получают синтетическим путём на основе простейших соединений элементов природного происхождения путём реакций полимеризации, поликонденсации и химических превращений.
Особые механические свойства:
эластичность - способность к высоким обратимым деформациям при относительно небольшой нагрузке (каучуки) ;
малая хрупкость стеклообразных и кристаллических полимеров (пластмассы, органическое стекло) ;
способность макромолекул к ориентации под действием направленного механического поля (используется при изготовлении волокон и плёнок) .
Особенности растворов полимеров:
высокая вязкость раствора при малой концентрации полимера;
растворение полимера происходит через стадию набухания.
Особые химические свойства:
способность резко изменять свои физико-механические свойства под действием малых количеств реагента (вулканизация каучука, дубление кож и т. п.) .
Особые свойства полимеров объясняются не только большой молекулярной массой, но и тем, что макромолекулы имеют цепное строение и обладают уникальным для неживой природы свойством - гибкостью.
2. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки) .
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) , необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея функциональные различные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.
Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие